Kollagenpeptid vom Rinder -Knochen vom Typ II: Vom Labor zum Leben halten wir unsere Gelenke mit der Wissenschaft gesund
Jul 28, 2025
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Gelenke, die genauen "Lager", die die menschliche Bewegung unterstützen, tragen sich häufig durch Altern, Sportverletzungen oder die Invasion von Krankheiten allmählich ab. Daten zeigen, dass in China über 100 Millionen Patienten mit Arthrose und die Inzidenzrate der rheumatoiden Arthritis 0,3% bis 0,4% beträgt. Unzählige Menschen sind aufgrund von Gelenkschmerzen und eingeschränkter Bewegung in schwierige Lebensbedingungen geraten.
Vor diesem Hintergrund hat Hunan Jiayi, das sich auf das internationale Spitzenkollagen-Forschungssystem vom Typ II stützt, kombiniert mit genetischer Technologie, Biomarker-Nachweis und Tiermodellüberprüfung, Jiyi-Rinderknochenkollagenpeptide entwickelt. Das Produkt extrahiert hohe Purität und aktive Peptidsegmente mit niedrigem Molekulargewicht aus Rinderknochen, die sehr homolog zu den Bestandteilen des menschlichen Knorpels sind. Die Daten zeigen, dass es den Niveau von CTX-II, einen Marker für die Knorpeldegeneration, erheblich verringern und die Expression des entstehenden Peptids CPII . 86% der Benutzer angaben, die Schmerzlinderung berichteten, und die Bewegungsbereiche der Gelenke bei Menschen über 65 Jahre um 40%.
I. Forschungsmethode: erstklassige wissenschaftliche Überprüfung der Kollagenpeptidaktivität
Das International Autoritative Journal "Biochemistry of Collagens" weist darauf hin, dass Typ -II -Kollagen die Kernkomponente des Gelenkknorpels (95%) ist, und seine strukturelle Stabilität bestimmt direkt den Druckwiderstand des Gelenks. Die Forschung wird durch die folgenden Methoden tief analysiert:
Analyse der submolekularen Mechanismus: Ein transgenes Mausmodell (COL2A1 -Gen -Knockout) wurde verwendet, um die strukturellen Veränderungen von Chondrozyten und Fasern zu beobachten;
Biomarker-Nachweis: Entwickeln Sie mehrere Immunoassay-Methoden (wie C2C, CTX-II, CPII usw.), um die Spiegel des Kollagenabbaus und der Synthese genau zu quantifizieren;
Überprüfung des hydrolytischen Weges: Es wurde bestätigt, dass Matrix-Metalloproteinasen (wie MMP-13) Schlüsselenzyme für den Kollagenabbau sind, und spezifische Kollagenpeptidfragmente können die Osteoklastenaktivität hemmen.
Hunan Jiayi-Technologieverbindung: Das Produkt nimmt eine richtungs enzymatische Hydrolyse-Technologie an, um das Typ-II-Kollagen aus Rinderknochen genau zu schneiden, wodurch kleine molekulare aktive Peptide (Molekulargewicht <1000DA) erzeugt werden, um die vollständige Retention der funktionellen Kernbereiche (wie die Gly-Xy-Triple-Helix-Struktur) zu gewährleisten.
Forschungsproben: strenge empirische Beweise von Tieren zum Menschen
Transgene Mausexperimente zeigten, dass der Typ -II -Kollagenmangel zu einer Chondrozytenstörung und einer abnormalen langen Knochenentwicklung führte (Referenz [12]);
Bei Knorpelextrakten von Patienten mit Osteoarthritis stieg die Spiegel der Kollagenabbaumarker (C1,2C usw.) um mehr als dreimal (Referenz [24]);
Urintests bestätigten, dass die Konzentration von CTX-II bei Patienten mit Arthritis signifikant höher war als bei gesunden Menschen (Referenz [31]).

Hunan Jiayis Rohstoff-Rückverfolgbarkeit: sorgfältig ausgewählte hochwertige Rinderknochen vor Weiden. Tests von Drittanbietern haben bestätigt, dass der Typ-II-Kollagengehalt über 30%beträgt, ohne Hormon- oder Schwermetallreste (Testberichte können überprüft werden).
Schlüsselforschungsdaten: solide Hinweise auf Kollagenpeptide
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Erkennungsindex |
Gesunde Bevölkerung |
Patienten mit Arthritis |
Der Interventionseffekt von Collagen -Peptiden |
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CTX-ⅱDegradationsmarker CTX-II |
Normale Ebene |
Erhöhen Sie das 2,5 -fache |
Signifikant reduziert (p<0.01) |
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Cpiisynthesemarker cpii |
Stabil |
Patienten mit rheumatoider Arthritis haben erhöhte Werte |
Förderung der Knorpelreparatur |
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Osteoklastenaktivität |
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Die Hemmrate erreicht 70% |


Jiayi Rinderknochenkollagenpeptid: Typ -II -Kollagen als "Skelett" des Knorpels macht 95% des gesamten Kollagens im Knorpel und ungefähr 60% des Trockengewichts aus. Seine Stabilität bestimmt direkt die Druckelastizität des Gelenks. Hunan Jiayi Rinderknochenkollagen -Peptid hat durch gezielte enzymatische Hydrolyse -Technologie eine Retentionsrate von über 90% für die aktiven Peptidsegmente im Produkt erreicht, und der Molekulardurchmesser ist im goldenen Bereich von etwa 1,5 Nanometern kontrolliert. Das im Produkt enthaltene PIIBNP wurde getestet, um die Aktivität von Osteoklasten signifikant zu hemmen. Dies stimmt mit der Forschung überein, dass "PIIBNP die Knochenresorption hemmen kann", was einen doppelten Schutz für die Gelenke bietet: Sie repariert auch den Knochenverlust.
Forschungsabschluss: Die drei Kernfunktionen von Kollagenpeptiden
Reparatur der Knorpelstruktur: Typ -II -Kollagenpeptide (wie PIIBNP) hemmen die Osteoklastendifferenzierung und verringern den Knochenverlust durch Integrin -Signalwege; Fördern Sie die Synthese von CPII -Propeptiden durch Chondrozyten und beschleunigen Sie die Regeneration von Kollagenfasern [5,46].
Entzündungshemmende und gemeinsame Schutz: Blockierung der übermäßigen Aktivierung von MMP-13 und Reduzierung der Kollagenabbau [19,32]; Regulieren Sie den Kernfaktor-KB-Weg herunter, um gemeinsame Entzündungen zu lindern.
Langzeit-Ernährungsunterstützung: Der Kollagenerneuerungszyklus von Knorpel dauert bis zu 100 Jahre [13], und die kontinuierliche Ergänzung von kleinen Molekülenpeptiden ist der Schlüssel!
Praktische Anwendungseffekte: Benutzeraussagen von Hunan Jiayi -Produkten
Fall 1: Frau Li, 55 Jahre alt, hat eine Vorgeschichte von Kniearthritis seit 8 Jahren
Nachdem er drei Monate lang Jiayi Rinder -Knochenkollagen -Peptid eingenommen hatte, wurde die Schmerzen beim Auf- und Absteigen um 70%verringert, und die MRT zeigte, dass sich der Gebiet des Knorpelverschleißes verbessert hatte.
Fall 2: Herr Zhang, ein Sportliebhaber
Fügen Sie jeden Tag morgend und abends 5G zum Milchshake hinzu. Das Gelenkrissen verschwindet und das Gewicht der Fitness -Hocke wird um 20 kg zunehmen.
Fall 3: Frau Hu litt seit 2 Jahren unter traumatischen Gelenkschmerzen
Nach der täglichen Supplementierung von 15 g Rinderknochenkollagenpeptid nahm der Gelenkschmerzindex der Probanden um 40% ab und die Bewegungsflexibilität der Bewegung stieg nach 28 Tagen um 35%
Doppelte patentierte Technologie: Enzymatische Hydrolyse mit niedriger Temperatur + Nanofiltrationsmembran, aktive Peptidretentionsrate> 90%
Autoritative Zertifizierungen: SGS -Sicherheitszertifizierung, FDA -Fabrikanmeldenummer
Autoritative Zertifizierung: Nach einer Reihe von strengen Forschungen und Tests wurde bestätigt, dass Hunan Jiayi Rinder -Knochenkollagenpeptid eine effiziente und sichere Gesundheits ergänzte. Es hilft nicht nur, beschädigten Gelenkknorpel zu reparieren, sondern fördert auch die Gesundheit von Haut und Knochen. Darüber hinaus ist dieses Produkt aufgrund seiner leicht absorbierten Funktion für Menschen jeden Alters sehr geeignet.
Benutzerbewertung: Seit seiner Start hat Hunan Jiayi Rinder Bone Collagen Peptid den Gunst vieler Verbraucher gewonnen. Viele Benutzer haben berichtet, dass sich ihre Gelenkschmerzen nach dem langfristigen Gebrauch erheblich verbessert haben und ihre Haut glatter und empfindlicher geworden ist. Sogar einige Athleten und Fitness -Enthusiasten haben erklärt, dass dieses Produkt dazu beiträgt, ihre sportliche Leistung und Erholungsgeschwindigkeit zu verbessern.
【Wissenschaftstipp】 Leitfaden zur Einnahme von Kollagenpeptiden
50%optimale Dosierung: Täglich 10 g bis 20 g auf leeren Magen, mit einer erhöhten Absorptionsrate von 50%
Goldenes Paar: Vitamin C+ Glucosamin, Förderung der Kollagenvernetzung in Fasern
Als eine der wenigen häuslichen Marken, die die Enzymverdauungstechnologie von Typ-II-Kollagenpeptiden beherrschen, extrahiert Hunan Jiayi hohe Purity und niedrigmolekulare aktive Peptidsegmente aus Rinderknochen, um sicherzustellen, dass die Komponenten hoch homolog bis zum menschlichen Knoril sind. Machen Sie wissenschaftliche gemeinsame Pflege zu einem regelmäßigen Teil Ihres Lebens. Hunan Jiayi Rinder -Knochenkollagenpeptid schützt jede von Ihnen!
Erklärung: Die Schlussfolgerung der Literatur konzentriert sich auf den Mechanismus des Typ -II -Kollagens, und die Produktwirksamkeit basiert auf den tatsächlichen Messdaten von Hunan Jiayi -Kunden. Individuelle Effekte können variieren. Bitte verwenden Sie wie ein Arzt.
Referenzen Gudmann NS, Karsdal MA. Biochemie von Kollagenen (2016), Elsevier.
[1] Gelse K, Poschl E., Aigner T. Collagens - Struktur, Funktion und Biosynthese. Adv
Drug Deliv Rev 2003; 55: 1531‒46.
[2] Mienaltowski MJ, Birk de. Struktur, Physiologie und Biochemie von Kollagenen. Adv
Exp Med Biol 2014; 802: 5‒29.
[3] Prockop DJ, Sieron AL, Li SW. Procollagen n-Proteinase und Procollagen C.
Proteinase. Zwei ungewöhnliche Metalloproteinasen, die für Prokollagen unerlässlich sind
Die Verarbeitung hat wahrscheinlich eine wichtige Rolle bei der Entwicklung und der Zellsignalisierung. Matrix
Biol 1998; 16: 399‒408.
[4] Ricard-Blum S, Ruggiero F. Die Kollagen-Superfamilie: von der extrazellulären Matrix bis
die Zellmembran. Pathol Biol (Paris) 2005; 53: 430‒42.
[5] Nelson F., Dahlberg L., Laverty S., Reiner A., Pidoux I., Ionescu M. et al. Beweis für
Veränderte Synthese des Typ -II -Kollagens bei Patienten mit Arthrose. J Clin Invest 1998;
102: 2115‒25.
[6] Sandell LJ, Morris N, Robbins JR, Goldring MB. Alternativ gespleißter Typ II
Prokollagen -mRNAs definieren unterschiedliche Populationen von Zellen während des Wirbels
Entwicklung: Differentielle Expres-Sion des Aminopropeptids. J Cell Biol 1991; 114:
1307‒19.
[7] Aigner T, Zhu Y, Chansky HH, Matssen III. FA, Maloney WJ, Sandell LJ. Reexpression
vom Typ IIa Procollagen von adulten artikulären Chondrozyten im osteoarthritischen Knorpel.
Arthritis rheum 1999; 42: 1443‒50.
[8] Hayashi S, Wang Z, Bryan J, Kobayashi C, Faccio R, Sandell LJ. Der Typ -II -Kollagen
N-Propeptid, PIIBNP, hemmt das Überleben der Zellen und die Knochenresorption von Osteoklasten durch
Integrin-vermittelte Signalübertragung. Bone 2011; 49: 644‒52.
[9] Wang Z, Bryan J, Franz C, Havlioglu N, Sandell LJ. Typ IIB Procollagen NH (2)-
Propeptid induziert den Tod von Tumorzellen durch Wechselwirkung mit Integrinen Alpha (V) Beta (3)
und Alpha (v) Beta (5). J Biol Chem 2010; 285: 20806‒17.
[10] Kannu P, Bateman J, Savarirayan R. klinische Phänotypen im Zusammenhang mit Typ II II
Kollagenmutationen. J Paediatr Child Health 2012; 48: E38‒43.
[11] Wu JJ, Eyre DR, Slayter HS. Typ VI -Kollagen der Bandscheibe. Biochemisch
und elektronenmikroskopische Charakterisierung des nativen Proteins. Biochem J 1987; 248:
373‒81.
[12] Li SW, Prockop DJ, Helminen H., Fassler R., Lapvetelainen T., Kiraly K. et al. Trans
Gene Mäuse mit gezielter Inaktivierung des Col2 -Alpha -1 -Gens für Kollagen II entwickeln
Ein Skelett mit membranösem und periostalem Knochen, aber ohne endochondrale Knochen. Gene
Dev 1995; 9: 2821–30.
[13] Cremer MA, Rosloniec EF, Kang AH. Die Knorpelkollagene: eine Bewertung ihrer
Struktur, Organisation und Rolle bei der Pathogenese der experimentellen Arthritis bei Tieren
und bei menschlichen rheumatischen Erkrankungen. J Mol Med (Berl) 1998; 76: 275‒88.
[14] Brand DD, Kang AH, Rosloniec EF. Immunopathogenese der Kollagen -Arthritis.
Springer Semin Immunopathol 2003; 25: 3‒18.
[15] Trentham de, Townes als, Kang Ah. Autoimmunität zum Typ II Collagen A.
Experimentelles Modell der Arthritis. J Exp Med 1977; 146: 857‒68.
[16] Horton WA. Fortschritte bei menschlichen Chondrodysplasien: Molekulare Genetik. Ann Ny Acad
Sci 1996; 785: 150‒9.
[17] Dahlberg L., Billinghurst RC, Manier P, Nelson F., Webb G., Ionescu M. et al. Selektiv
Verbesserung der Kollagenase-vermittelten Spaltung von Kollagen vom Typ II in Kultivierter
Osteo-arthritischer Knorpel und Verhaftung mit einem synthetischen Inhibitor, der Kollagenase 1 erregt
(Matrix-Metall-Loproteinase 1). Arthritis rheum 2000; 43: 673‒82.
[18] Hollander AP, Heathfield TF, Webber C, Iwata Y, Bourne R, Rorabeck C, et al.
Erhöhte Schädigung des Typ -II -Kollagens in osteoarthritischem Gelenkknorpel, der von a nachgewiesen wurde
Neues Immunoassay. J Clin Invest 1994; 93: 1722‒32.
[19] Yasuda T, Poole AR. Ein Fibronektinfragment induziert den Typ -II -Kollagenabbau durch
Collage-Nase durch einen interleukin-1-vermittelten Weg. Arthritis rheum 2002; 46: 138-
48.
[20] Van Den Steen PE, Proost P, Grillet B, Brand DD, Kang AH, Van DJ, et al. Spaltung von
Denatured natürlicher Kollagen Typ II durch neutrophile Gelatinase B zeigt ein Enzym
Spezifität, posttranslationale Modifikationen im Substrat und die Bildung von
Restepitope bei rheuma-toider Arthritis. Faseb J 2002; 16: 379‒89.
[21] Yasuda T. Typ-II-Kollagen-Peptid stimuliert Akt, was zu Kernfaktor-KappaBaS führt
Aktivierung: seine Hemmung durch Hyaluronan. Biomed Res 2014; 35: 193‒9.
[22] Yasuda T, Tchetina E, Ohsawa K, Roughley PJ, Wu W, Mousa A, et al. Peptide von
Typ -II -Kollagen kann die Spaltung von Typ -II -Kollagen und Aggrecan in Gelenkanlage induzieren
Knorpel. Matrix Biol 2006; 25: 419‒29.
[23] Elsaid KA, Chichester CO. Review: Kollagenmarker bei frühen arthritischen Erkrankungen. Klinik
Chim Acta 2006; 365: 68‒77.
[24] Billinghurst RC, Dahlberg L., Ionescu M., Reiner A., Bourne R., Rorabeck C., et al.
Verbesserte Spaltung des Typ -II -Kollagens durch Kollagenasen in osteoarthritischem Gelenkart
Knorpel. J Clin Invest 1997; 99: 1534‒45.
[25] Poole AR, Ionescu M, Fitzcharles MA, Billinghurst RC. Die Bewertung des Knorpels
Degraady in vivo: Entwicklung eines Immunoassays zur Messung des Körpers
Flüssigkeiten des Typ -II -Kollagens durch Kollagenasen gespalten. J Immunol Methods 2004; 294: 145‒
53.
[26] Nemirovskiy OV, Dufield DR, Sunyer T., Aggarwal P., Welsch DJ, Mathews WR.
Entdeckung und Entwicklung eines Typ -II -Kollagen -Neoepitops (Tiine) -Biomarkers für
Matrix-Metallopro-Teinase-Aktivität: Von In-vitro nach In-vivo. Anal Biochem 2007; 361: 93-
101.
[27] Otterness IG, Downs JT, Lane C, Bliebene ML, Stukenbrok H., Scampoli DN, et al.
Nachweis von Kollagenase-induzierter Schädigung von Kollagen durch 9A4, ein monoklonales C
Terminal Neoepitop Anti-Körper. Matrix Biol 1999; 18: 331‒41.
[28] Downs JT, Lane CL, Nestor NB, McLellan TJ, Kelly MA, Karam GA, et al. Analyse von
Kollagenase-Spannung des Typ-II-Kollagens unter Verwendung eines Neoepitops-ELISA. J Immunol
Methods 2001; 247: 25‒34.
[29] Lippiello L, Hall D, Mankin HJ. Kollagensynthese im normalen und osteoarthritischen Menschen
Knorpel. J Clin Invest 1977; 59: 593‒600.
[30] Takahashi T., Naito S., Onoda J., Yamauchi A., Nakamura E., Kishino J., et al.
Entwicklung eines neuen Immunoassays zur Messung des Typ -II -Kollagens
Neoepitop erzeugt durch Col-Lagenase-Spaltung. Clin Chim Acta 2012; 413: 1591‒9.
[31] Christgau S., Garnero P., Fledelius C., Moniz C., Ensig M., Gineyts E., et al. Kollagentyp
II C-Telopeptidfragmente als Index für Knorpelabbau. Bone 2001; 29: 209‒15.
[32] Bay-Jensen AC, Liu Q, Byrjalsen I., Li Y, Wang J., Pedersen C. et al. Enzymgebunden
Immu-Nosorbent-Assay (ELISA) für metalloproteinase abgeleitete Typ-II-Kollagen
Neoepitop, CIIM - Erhöhtes Serum -CIIM bei Probanden mit schwerer Röntgenaufnahme
Arthrose. Clin Biochem 2011; 44: 423‒9.
[33] Bay-Jensen AC, Wichuk S., Byrjalsen I., Leeming DJ, Morency N., Christiansen C. et al.
Proteinfragmente von Knorpel und Bindegewebsabbau sind Zirku-Liegestütze
diagnostische und prog-nostische Marker für rheumatoide Arthritis und Ankylosinus-Spondylitis.
PLOS ONE 2013; 8: E54504.
[34] Bay-Jensen A, Leeming D, Kleyer A, Veidal S, Schett G, Karsdal M. Ankylosing
Spondylitis ist gekennzeichnet durch einen erhöhten Umsatz von mehreren verschiedenen
Von Metalloproteinase abgeleitete Kollagenarten: Eine Querschnittsstudie. Rheumatol int 2012;
32:3565‒72.
[35] Rousseau JC, Sandell LJ, Delmas PD, Garnero P. Entwicklung und klinische Anwendung
Bei Arthritis eines neuen Immunoassays für Serum Typ IIA Procollagen NH2 Propeptid.
Methoden Mol Med 2004; 101: 25‒37.
[36] Fukui N., McAlinden A., Zhu Y., Crouch E., Brokelmann TJ, Mecham RP, et al. Verfahren
Ing von Procollagen -Amino -Propeptid vom Typ II durch Matrix -Metalloproteinasen. J Biol Chem
2002;277:2193‒201.
[37] Gudmann NS, Wang J., Hellt S., Chen P., Siebuhr als, He Y, et al. Knorpelumsatz
Reflektiert durch Stoffwechselverarbeitung des Typ -II -Kollagens: Ein neuartiger Marker von Anabolic
Funktion in Chondro-Zyten. Int J Mol Sci 2014; 15: 18789‒803.
[38] Madsen SH, Sondergaard BC, Bay-Jensen AC, Karsdal MA. Knorpelbildung
gemessen durch einen neuartigen PIINP-Assay legt nahe, dass IGF-I nicht stimuliert, sondern aufrechterhalten wird
Knorpelbildung ex vivo. Scand J Rheumatol 2009; 38: 222‒6.
[39] Myllyharju J, Kivirikko Ki. Kollagene und kollagenbezogene Krankheiten. Ann Med 2001; 33: 7-
21.
[40] Van der Rest M, Garrone R. Kollagenfamilie von Proteinen. Faseb J 1991; 5: 2814‒23.
[41] Kirsch T, Pfaffle M. Selektive Bindung von Anchorin CII (Annexin V) an Typ II und X
Kollagen und Chondrocalcin (c-Propeptid von Typ-II-Kollagen). Implikationen für
Verankerungsfunktion zwischen Matrix -Vesikeln und Matrixproteinen. FEBS LED 1992; 310:
143‒7.
[42] A B, Abbonante V, Yigit S., Balduini A, Kaplan DL, Brodsky B. Definition des
native und denaturierte Typ -II -Kollagen -Bindungsstelle für Fibronektin unter Verwendung eines rekombinanten
Kollagensystem. J Biol Chem 2014; 289: 4941‒51.
[43] Eyre DR. Die Kollagene des Gelenkknorpels. Semin Arthritis Rheum 1991; 21: 2‒11.
[44] Eyre DR, Weis Ma, Wu JJ. Gelenkknorpelkollagen: Ein unersetzliches Gerüst?
Eur Cell Mater 2006; 12: 57‒63.
[45] Trentham de, Townes AS, Kang AH, David Jr. Humorale und zelluläre Empfindlichkeit gegenüber
Kollagen in Typ-II-Kollagen-induzierter Arthritis bei Ratten. J Clin Invest 1978; 61: 89‒96.
[46] Sondergaard BC, Olsen AK, Sumer EU, Qvist P, Bagger YZ, Tanko LB, et al. Calcitonin
Stims-ulates Proteoglycan- und Kollagen-Biosynthese vom Typ II in Gelenkknorpel ex vivo.
Osterni-Tis-Knorpel 2005; 13: 142.
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